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Un estudio advierte de que el virus del COVID-19 se está haciendo “más exitoso” en su propagación

Un estudio advierte de que el virus del COVID-19 se está haciendo “más exitoso” en su propagación
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Europa Press

En su trabajo, publicado en la revista « Evolutionary Bioinformatics», los investigadores rastrearon la tasa de mutación en el proteoma del virus (la colección de proteínas codificadas por material hereditario) a través del tiempo, comenzando con el primer genoma del SARS-CoV-2 publicado en enero y terminando con más de 15.300 genomas más tarde en mayo.

El equipo encontró que algunas regiones todavía están produciendo activamente nuevas mutaciones, lo que indica una amoldamiento continua al entorno del huésped. Pero la tasa de mutación en otras regiones mostró signos de desaceleración y coalescencia rodeando de versiones únicas de proteínas esencia.

«Esas son malas parte. El virus está cambiando y cambiando, pero está conservando para sí mismo las cosas que son más efectos o interesantes», explica el autor principal del estudio, Gustavo Caetano-Anolles, profesor de bioinformática en el Área de Ciencias de los Cultivos de Illinois.

Sin requisa, la estabilización de ciertas proteínas podría ser una buena novedad para el tratamiento. «En el ampliación de una vacuna, por ejemplo, es necesario entender a qué se están adhiriendo los anticuerpos. Nuevas mutaciones podrían cambiar todo, incluyendo la forma en que se construyen las proteínas, su forma. Un blanco de anticuerpos podría producirse de la superficie de una proteína a estar plegado en su interior, y ya no se puede obtener a él. Retener qué proteínas y estructuras se están pegando proporcionará información importante para las vacunas y otras terapias», detalla otro de los autores, Tre Tomaszewski.

Retener qué proteínas y estructuras se están pegando proporcionará información importante para las vacunas y otras terapias», detalla otro de los autores

El equipo de investigación documentó una desaceleración universal en la tasa de mutación del virus a partir de abril, a posteriori de un período original de cambio rápido. Esto incluyó la estabilización adentro de la proteína de punta, los apéndices que dan a los coronavirus su apariencia coronada.

En el interior de la espiga, los investigadores encontraron que un aminoácido en el sitio 614 fue reemplazado por otro (de ácido aspártico a glicina), una mutación que se apoderó de toda la población del virus durante marzo y abril. «La espiga era una proteína completamente diferente al principio de lo que es ahora. Tan pronto como se puede encontrar esa traducción original ahora», señala Tomaszewski.

La proteína de espiga, que está organizada en dos dominios principales, es responsable de solidarizarse a las células humanas y ayudar a inyectar el material hereditario del virus, ARN, en su interior para ser replicado. La mutación 614 rompe un importante vínculo entre los distintos dominios y las subunidades de la proteína de la espiga.

«Por alguna razón, esto debe ayudar al virus a aumentar su propagación e infectividad al entrar en el huésped. O de lo contrario la mutación no se mantendría», comenta Caetano-Anolles.

La mutación 614 se asoció con un aumento de la carga virulento y una longevo infectividad en un estudio precedente, sin impacto en la compromiso de la enfermedad. Sin requisa, en otro estudio, la mutación se relacionó con mayores tasas de mortalidad. Tomaszewski apunta que aunque su papel en la virulencia necesita confirmación, la mutación claramente media la entrada en las células huéspedes y por lo tanto es crítica para entender la transmisión y propagación del virus.

Sorprendentemente, los sitios adentro de otras dos proteínas relevantes incluso se hicieron más estables a partir de abril, incluyendo la proteína polimerasa NSP12, que duplica el ARN, y la proteína helicasa NSP13, que corrige las cadenas de ARN duplicadas. «Las tres mutaciones parecen estar coordinadas entre sí. Están en diferentes moléculas, pero siguen el mismo proceso evolutivo», apostilla Caetano-Anolles.

Los investigadores incluso notaron que las regiones del proteoma del virus se vuelven más variables a través del tiempo, lo que dicen que puede dar una indicación de qué esperar a continuación con el COVID-19. Específicamente, encontraron mutaciones crecientes en la proteína nucleocápside, que empaqueta el ARN del virus a posteriori de entrar en una célula huésped, y en la proteína viroporina 3a, que crea poros en las células huéspedes para solucionar la emancipación, la replicación y la virulencia del virus.

El equipo de investigación afirma que estas son regiones que hay que atender, porque el aumento de la variabilidad no aleatoria de estas proteínas sugiere que el virus está buscando activamente formas de mejorar su propagación. Caetano-Anolles explica que estas dos proteínas interfieren en la forma en que nuestros cuerpos combaten el virus. Son los principales bloqueadores de la vía del interferón beta que conforman nuestras defensas antivirales. Su mutación podría explicar las respuestas inmunológicas incontroladas responsables de tantas muertes de COVID-19.

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